上海起發haemtech HCI-0150R現貨說明書

Fibrinogen and Fragments

纖維蛋白原和碎片

纖維蛋白原
的域結構顯示了Aα，Bβ和γ鏈的三角結構，釋放FPA和FPB的IIa裂解位點（IIa）以及產生D片段和E片段的纖溶酶裂解位點（Pm）。

上海起發haemtech HCI-0150R現貨

• HCI-0150R 人體研究級纖維蛋白原

  尺寸	2毫克
  公式	10 mM NaCit，10 mM NaPO 4，pH 7.3

  存儲	-80°攝氏度
  純度	通過SDS-PAGE，> 95％

  活性測定	不適用
  保質期（正確存放）	12個月

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• HCI-0150D 人類纖維蛋白原片段D

  尺寸	200微克
  公式	由0.9％NaCl，3％甘氨酸（w / v）凍干

  存儲	4°攝氏度
  純度	通過SDS-PAGE，> 95％

  活性測定	不適用
  保質期（正確存放）	12個月

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• HCI-0150E 人纖維蛋白原片段E

   

  尺寸	100微克
  公式	由0.9％NaCl，3％甘氨酸（w / v）凍干

  存儲	4°攝氏度
  純度	通過SDS-PAGE，> 95％

  活性測定	不適用
  保質期（正確存放）	12個月

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• MCI-5150 小鼠纖維蛋白原

• 尺寸	1毫克
  公式	10 mM NaCit，10 mM NaPO 4，pH 7.3

  存儲	-70°攝氏度
  純度	通過SDS-PAGE，> 95％

  活性測定	不適用
  保質期（正確存放）	12個月

凝血酶（IIa）催化的可溶性纖維蛋白原（Fbg）裂解形成纖維蛋白（Fbn）是凝血級聯反應中的終蛋白水解事件。這些可溶性Fbn單體自發聚合形成不溶性Fbn網絡，該網絡通過因子XIIIa催化的α和γ鏈的lys和glu殘基交聯而穩定。Fbn網絡是止血栓的主要蛋白質成分。

血漿纖維蛋白原是肝臟中合成的大糖蛋白（Mr = 340,000），濃度為2.6 mg / ml。它是由三對二硫鍵連接的不同多肽鏈（Aα，Bβ和γ）組成的二硫鍵連接的二聚體。Aα鏈的顯著特征是N端肽（纖維蛋白肽A（FPA，1-16）），XIIIa因子交聯位點和2個磷酸化位點。合成時，Fbg被*磷酸化，但僅以20-30％的磷酸化水平循環。Bβ鏈包含纖維蛋白肽B（FPB，1-14），3個N-連接的碳水化合物部分（Mr = 2500）之一和N-末端焦谷氨酸。γ鏈包含另一個N-連接的糖基化位點和XIIIa因子交聯位點。2個伸長的亞基（（AαBβγ）2）以反平行的方式排列，形成6條鏈的三點狀排列。節點由3條平行鏈之間的二硫環形成。中心節點（n-二硫鍵結，E結構域）由通過11個二硫鍵連接在一起的所有6條鏈的N-末端形成。該區域包含2個IIa敏感位點。通過在R16-G17處裂解釋放的FPA產生Fbn I，從而暴露Aα鏈上的聚合位點（17-20）。這些區域與Fbn的D結構域上的互補區域結合形成原纖維。隨后，FPB（R14-G15）從Bβ鏈的IIa裂解暴露出額外的聚合位點，并促進Fbn網絡的橫向生長。通過在R16-G17處裂解釋放的FPA產生Fbn I，從而暴露Aα鏈上的聚合位點（17-20）。這些區域與Fbn的D結構域上的互補區域結合形成原纖維。隨后，FPB（R14-G15）從Bβ鏈的IIa裂解暴露出額外的聚合位點，并促進Fbn網絡的橫向生長。通過在R16-G17處裂解釋放的FPA產生Fbn I，從而暴露Aα鏈上的聚合位點（17-20）。這些區域與Fbn的D結構域上的互補區域結合形成原纖維。隨后，FPB（R14-G15）從Bβ鏈的IIa裂解暴露出額外的聚合位點，并促進Fbn網絡的橫向生長。

中心節點（E域）和C端節點（D域）之間的2個域中的每個域均由彼此纏繞的Aα，Bβ和γ鏈的平行α螺旋區域組成，形成“線圈”極性殘基朝外，非極性殘基形成疏水核。在該區域中，所有3條鏈均具有蛋白酶（纖溶酶）敏感位點。另一個主要的纖溶酶主要敏感位點是來自C端節點的α鏈的親水性擾動。在這些位點上受控的纖溶酶降解將Fbg轉化為片段D和片段E。通過鹽分餾，凝膠過濾和離子交換色譜分離各個片段。將片段凍干以供儲存在4℃下。高度純化的研究級纖維蛋白原（> 95％可凝塊）是通過常規技術和親和力技術的組合制備的。它以檸檬酸磷酸鹽的冷凍溶液形式提供，可在-80°C下儲存。

上海起發haemtech HCI-0150R現貨

1. Hantgan，RR等人，《止血和血栓形成》，第二版，第269-289頁，Bloom，AL，福布斯，CD，Thomas，DP和Tuddenham，EGD，eds，丘吉爾·利文斯通（Churchill Livingstone），1991。
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6. Marder，VJ，等人，J.Biol.Bhem。，244，2111-2119（1969）。
7. Budzynski，AZ，等人，J.Biol.Chem。，249，2294-2302（1974）。
8. Furchi，M.和Beck，EA，Biochim.Biophys。Acta，310，205-216（1973）。
9. Furlan，M。，《人蛋白質數據》，纖維蛋白原，Haeberli，A。，編輯，VCH Publishers，NY（1995）。